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Hallan cómo las bacterias se
vuelven resistentes a los antibióticos

Investigadores del Conicet identificaron el mecanismo por el cual ciertas mutaciones le confieren a las bacterias una mayor resistencia a los antibióticos. Se trata de la evolución de la enzima beta-lactamasa, cuyos cambios estructurales la hacen más eficiente para destruir los agentes antimicrobianos




Si bien la palabra evolución está indisolublemente asociada con el nombre de Charles Darwin, en particular a cambios en especies, el concepto de evolución también se aplica a moléculas como las proteínas.
La evolución de las proteínas es crucial para la aptitud o supervivencia de los organismos, ya que permite que estos se adapten a las nuevas condiciones de su entorno. A pesar de tratarse de moléculas -y por lo tanto, más sencillas de estudiar que un organismo completo-, el curso de la evolución de las proteínas no es entendido en su totalidad, porque depende de una compleja interacción entre su secuencia, estructura, función y estabilidad.
Sin embargo, las investigaciones realizadas por científicos del Conicet y recientemente publicadas en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), permitieron identificar el mecanismo por el cual ciertas mutaciones en las moléculas de enzimas clave confieren a las bacterias una mayor resistencia a antibióticos.
La resistencia a antibióticos en bacterias patógenas depende en gran parte de la acción de una proteína, una enzima llamada beta-lactamasa, que inactiva el antibiótico. Por lo tanto, las bacterias podrán sobrevivir al ambiente adverso que genera un antibiótico de acuerdo a la eficiencia de estas beta-lactamasas.
El uso masivo e indiscriminado de antibióticos, ha llevado a que las bacterias desarrollen mecanismos de resistencia a ellos, lo cual generalmente tiene lugar por selección de beta-lactamasas más eficientes merced a la evolución.
Los investigadores del Instituto de Biologia Molecular y Celular de Rosario (Conicet-UNR), mediante estudios estructurales, bioquímicos y microbiológicos, fueron capaces de determinar que la evolución de la proteína fue debida a cambios que tuvieron lugar lejos del sitio donde la enzima une e inactiva al antibiótico, en principio una idea que contradice la intuición.
No obstante, esos pequeños cambios son capaces de incidir a distancia en la reacción química que lleva a la inactivación del antibiótico. Además, se demostró que la proteína evolucionó ganando más flexibilidad en su estructura.
Los resultados obtenidos, además de contribuir al conocimiento general de cómo evolucionan las proteínas podrían llevar a desarrollar fármacos más efectivos anticipándose a la evolución natural de las bacterias. O sea, no solo le daría a la ciencia una ventaja en la carrera contra la resistencia bacteriana, sino que puede ayudar a detener el círculo vicioso desarrollando antibióticos que las lactamasas no puedan romper.
Este trabajo, cuyo primer autor es Pablo Tomatis, becario postdoctoral de Conicet, e integrante del grupo que lidera el doctor Alejandro Vila, y que hace años está dedicado al estudio de estas enzimas, ha sido financiado por Conicet, el Foncyt y el Howard Hughes Medical Institute (Estados Unidos).


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