Científicos estadounidenses describieron el caso de una niña de 19 meses que presentó un cuadro grave de anemia provocado por la presencia de una variante de hemoglobina con baja afinidad por el oxígeno. La molécula recibió la denominación de hemoglobina “Jamaica Plain” (HbJP). Los especialistas observaron que la HbJP tenía dos mutaciones que afectaban a la cadena beta. La doble mutación produce una molécula de hemoglobina con baja afinidad por el oxígeno y con características falciformes.
“A la edad de 19 meses y durante su primer viaje en avión la niña se enfermó gravemente durante el vuelo. La niña se presentó con un cuadro de cianosis e hipotensión. La paciente recibió oxígeno durante el vuelo. Luego del aterrizaje fue hospitalizada y se detectó un hematocrito de 18 %. Recibió una transfusión que produjo un aumento del hematocrito al 28 % y la resolución de los síntomas”, informó el doctor Ellis Neufeld, de la División de Hematología del Hospital de Niños de Boston.
La hemoglobina normal (hemoglobina A o HbA) posee dos cadenas de globina alfa y dos cadenas de globina beta. En cambio, la molécula de hemoglobina S posee dos cadenas alfa normales y dos cadenas beta con mutaciones. La anemia falciforme se manifiesta en las personas que tienen los dos alelos de la cadena beta con las mutaciones correspondientes a la hemoglobina S (perfil genético homocigota). En cambio, el rasgo falciforme se observa en las personas que poseen un alelo normal para la cadena beta y un alelo con la mutación correspondiente a la hemoglobina S (perfil genético heterocigota).
Los científicos presentaron el caso de una niña de 19 meses que sufrío una crisis por bajo nivel de oxígeno durante un viaje en avión. En principio, a la niña se le había detectado el rasgo falciforme (un alelo normal para la cadena beta y un alelo correspondiente a la hemoglobina S). Posterioremente se detectó la presencia de una segunda mutación que genera un situación de baja afinidad por el oxígeno en la molécula de hemoglobina.
La niña había heredado el alelo de cadena beta normal de la madre pero había heredado el alelo con mutaciones del padre. El alelo paterno tenía la mutación de la hemoglobina S, pero además tenía una segunda mutación que afectaba a la cadena beta de globina. Por lo tanto la niña presentaba dos mutaciones en la cadena beta de globina. La hemoglobina con dos mutaciones generaba características falciformes y tenía baja afinidad por el oxígeno.
La molécula con la doble mutación fue denominada como hemoglobina “Jamaica Plain” o hemoglobina JP (HbJP). Las mutaciones generaban una sustitución de ácido glutámico por valina en la posición 6 de la cadena beta y una sustitución de leucina por fenilalanina en la posición 68 de la misma cadena. La presencia de hemoglobina JP puede conducir a un cuadro clínico de anemia hemolítica y eritrocitos falciformes.
“Nosotros reportamos el caso de una niña con enfermedad de células falciformes que estaba exacerbada por la presencia de una infección respiratoria y por el viaje en avión. Los estudios genéticos y funcionales de la hemoglobina revelaron una afinidad reducida por el oxígeno causada por la presencia (con perfil heterocigota) de una doble mutación de hemoglobina que denominamos hemoglobina Jamaica Plain”, indicaron los autores en un reciente artículo publicado en la revista The New England Journal of Medicine.

Referencias:
Geva A, et al. Hemoglobin Jamaica Plain. A sickling hemoglobin with reduced oxygen affinity. The New England Journal of Medicine; 351: 1532-8. (7 de octubre de 2004)