|
|
| Salud |
| Nuevo informe sobre el desarrollo de la amiloidosis |
| La función biológica de las proteínas está determinada por la forma de plegamiento que consiguen durante el proceso de síntesis molecular. Si la cadena proteica se pliega en la forma correcta se va a generar una proteína funcional capaz de realizar una tarea específica. Sin embargo, las proteínas también se pueden plegar en la forma equivocada y esta situación puede generar cuadros patológicos con distintos grados de severidad. El plegamiento incorrecto de algunas proteínas es la base del desarrollo de la amiloidosis. "La amiloidosis está constituída por un grupo de enfermedades en las cuales el plegamiento incorrecto de las proteínas extracelulares juega un papel principal. Este proceso dinámico genera agregados insolubles de proteínas que se depositan en los tejidos en forma de manojos de fibras de proteínas (estructura de hoja plegada beta). Los depósitos amiloides son la base de varias condiciones que tienen un impacto médico y social enorme. Además, son la causa de condiciones raras que desafían la capacidad de diagnóstico del médico", indicaron los doctores Giampaolo Merlini y Vittorio Bellotti, del Departamento de Bioquímica de la Universidad de Pavia (Italia). El depósito amiloide en el cerebro es la base de la enfermedad de Alzheimer, que afecta a más de doce millones de personas en todo el mundo. El sistema nervioso central también es el objetivo de las proteínas priónicas que generan un grupo de enfermedades neurodegenerativas poco frecuentes. Las personas que reciben diálisis están en riesgo de desarrollar la amiloidosis sintomática. También se debe tener en cuenta a la amiloidosis de cadenas livianas de inmunoglobulinas y a la amiloidosis reactiva por enfermedades crónicas. Por otra parte, la amiloidosis hereditaria consiste en un grupo de desórdenes de difícil diagnóstico. El aislamiento y la caracterización de las proteínas amiloides es una herramienta de investigación indispensable. Los depósitos amiloides se identifican por la coloración (o birrefringencia) verdosa que adquieren en el microscopio de luz polarizada luego de la aplicación del colorante Rojo Congo. Además poseen una estructura de fibras de 7,5 a 10 nanómetros de diámetro que se puede identificar por medio del microscopio electrónico. La estructura molecular predominante (hoja plegada beta antiparalela) se produce por los puentes de hidrógeno entre grupos NH y CO de las cadenas polipeptídicas adyacentes. Entre las proteínas que pueden generar depósitos amiloides se destacan las cadenas livianas de inmunoglobulina (presentes en el mieloma múltiple), la proteína amiloide beta (de la enfermedad de Alzheimer), la proteína tipo prión (PrP, de la encefalopatía espongiforme), la beta-2-microglobulina (en pacientes que reciben hemodiálisis), la apolipoproteína A, la transtiretina, la lizosima y la proteína amiloide A (presente en pacientes con infecciones o inflamaciones crónicas). "El diagnóstico de la amiloidosis se basa en un enfoque multidisciplinario y demanda una evaluación clínica cuidadosa combinada con estudios histoquímicos refinados, test bioquímicos, análisis genéticos y observación de imágenes. Además, la investigación de la historia familiar es importante en el diagnóstico de la amilodosis sistémica hereditaria", destacaron los autores en un reciente informe publicado en la revista New England Journal of Medicine. Referencia: Merlini G, Bellotti B. Molecular mechanisms of amyloidosis. The New England Journal of Medicine; 349 (6): 583-96. (7 de agosto de 2003) |
|
|